Изменения механизмов белок-белковых взаимодействий в биологических системах при криоконсервации

Abstract

În articol sunt prezentate rezultatele cercetărilor teoretice şi practice privind transformările criogenice în interacţiunile proteice intermoleculare din biomembrane. A fost evidenţiată derularea proceselor fizico-chimice în membranele plasmatice ale celulei, care depinde de gradul modificărilor matricelui proteic şi de schimbările fizico-chimice ale proprietăţilor proteinelor în membrane la etapele de precongelare. Prin urmare, au fost elucidate mecanismele de criodestrucţie, care sunt reacţii specifice, condiţionate de dereglările interacţiunilor intermoleculare ale proteinelor. S-a stabilit că conţinutul sumar al proteinelor spermei de cocoş şi de taur la crioconservare nu suportă schimbări esenţiale comparativ cu spectrul individual al fracţiilor proteice. La crioconservare în plasma seminală modificarea conţinutului α-, β- şi γ-globulinelor este specifică pentru cocoş şi taur, iar în spermatozoizi dinamica valorii α-, β- şi γ-globulinelor manifestă stabilitate cu caracter nespecific pentru speciile studiate.

In this article are presented the results of thoretical and practical research of the cryogenic transformations in intermolecular protein interactions from biomembrane. It was relieved the performance of physicochemical processes in plama membrane of the cell, which depends on the level of protein matrix modifications and physicochemical changes of the proteins in membrane at the stages of prefreezing. Therefore, has been elucidated the mechanisms of cryodestruction which are specific reactions, conditioned by intermolecular interactions disorders of proteins. It was established that summary content of protein in rooster and ox sperm in cryoconservation does not support significant changes compared with individual spectrum of protein fractions. At cryoconservation, in seminal plasma, modification content of the α-, β- and γ-globulin is specific for rooster and bull, but in spermatozoa the dynamic value of α-, β- and γ-globulins exhibit stability with nonspecific character for the studied species.